Dossier analytique
Sémax — dossier fragment d'ACTH et expression du BDNF
Heptapeptide dérivé d'un fragment d'ACTH dépourvu d'activité hormonale.
Identité moléculaire
| Paramètre | Valeur |
|---|---|
| Numéro CAS | 80714-61-0 |
| Masse molaire | 813.92 g/mol |
| Formule brute | C₃₇H₅₁N₉O₁₀S |
| Séquence / nature | Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro |
| Pureté | ≥99% |
| Aspect | Poudre lyophilisée blanche |
Les valeurs ci-dessus correspondent au lot en catalogue et sont reprises telles quelles depuis la fiche produit. Toute divergence entre ce dossier et la fiche doit être signalée avant utilisation.
Contexte de recherche
Les fragments d’ACTH dépourvus d’activité endocrine constituent une famille explorée depuis plusieurs décennies pour dissocier les effets centraux des effets hormonaux. Le sémax est le représentant le plus documenté de cette approche, et l’extension Pro-Gly-Pro qu’il porte est devenue une stratégie de stabilisation employée sur d’autres séquences.
Mécanisme étudié
Le sémax est un heptapeptide construit à partir du fragment ACTH(4-7), auquel est ajoutée l’extension Pro-Gly-Pro en position C-terminale. Ce fragment de l’hormone corticotrope est dépourvu de l’activité endocrine de la molécule entière : la portion responsable de la stimulation surrénalienne n’y figure pas.
L’extension Pro-Gly-Pro joue un rôle structural documenté : elle ralentit très sensiblement la dégradation par les aminopeptidases, ce qui distingue le sémax du fragment nu et explique sa stabilité en milieu biologique.
Le mécanisme le plus étudié in-vitro concerne l’expression du BDNF (brain-derived neurotrophic factor) et de son récepteur TrkB, mesurée par RT-qPCR et western blot sur cultures neuronales et lignées de type neuronal. Des travaux ont également rapporté une modulation de l’expression de gènes du système dopaminergique et sérotoninergique par analyse transcriptomique.
Littérature in-vitro
Les modèles rapportés sont majoritairement des cultures neuronales primaires de rongeur et des lignées cellulaires de type PC12. Une part notable du corpus est publiée en russe, ce qui limite la réplication indépendante.
Points d’entrée bibliographiques
- PubMed — littérature évaluée par les pairs
- PubChem — profil chimique et données d’essai
- NCBI — références de méthodologie et de récepteurs
Ces liens constituent un point d’entrée dans la littérature et non une sélection éditorialisée. Aucune des sources citées ne se rapporte à un usage humain de ce matériau, et leur consultation directe est recommandée pour toute conception de protocole.
Distinguer ce composé de ses analogues
Dérivé d’ACTH(4-7) mais dépourvu d’activité corticotrope : ne pas transposer les données portant sur l’ACTH entière.
Le numéro CAS porté sur la fiche produit est l’identifiant à retenir. Les dénominations commerciales, codes de développement et abréviations d’usage varient d’une source à l’autre et ne constituent pas une identification fiable.
Limites méthodologiques
L’extension Pro-Gly-Pro modifie fortement la stabilité par rapport au fragment ACTH nu, ce qui rend les comparaisons avec la littérature portant sur le fragment natif peu pertinentes. Une part notable du corpus est russophone et la réplication indépendante hors de ce cadre reste limitée.
Ces limites ne sont pas des réserves de forme : elles déterminent ce qu’un protocole employant ce matériau peut ou ne peut pas établir. Les expliciter dans le plan expérimental évite d’attribuer au composé une observation imputable au système de mesure.
Paramètres analytiques
Heptapeptide sans modification particulière. Profil chromatographique standard, impuretés de synthèse bien résolues en gradient C18.
| Paramètre | Valeur |
|---|---|
| Conservation | Conservation à −20 °C, à l’abri de la lumière |
| Solubilité | Soluble en eau bactériostatique (BAC) |
| Stabilité | Stable 24 mois à −20 °C ; 30 jours après reconstitution à 2–8 °C |
| Méthodes de contrôle | RP-HPLC · MS · NMR |
La reconstitution relève du protocole expérimental. Le volume de solvant détermine la concentration finale et n’est pas prescrit ici : il dépend de la conception de l’expérience et des conditions de l’essai.
Concentrations résultantes
Le tableau ci-dessous est arithmétique : il indique la concentration obtenue pour un volume de solvant donné, sans recommandation d’usage.
| Conditionnement | 1 ml | 2 ml | 3 ml |
|---|---|---|---|
| 10mg | 10.00 mg/ml | 5.00 mg/ml | 3.33 mg/ml |
| 30mg | 30.00 mg/ml | 15.00 mg/ml | 10.00 mg/ml |
Ces valeurs supposent une dissolution complète et un contenu peptidique conforme au rapport de lot. Lorsque le contenu quantitatif réel diffère de la masse nominale — écart courant, lié aux contre-ions et à l’eau résiduelle — la concentration effective est inférieure à la valeur théorique. C’est précisément la raison pour laquelle le contenu quantitatif par flacon fait partie du protocole de vérification.
Conception de protocole
Trois points conditionnent la validité d’un essai employant ce matériau, indépendamment de la question posée.
La concentration effective n’est pas la concentration nominale. Elle dépend du contenu peptidique réel du lot, de la dissolution complète et de l’adsorption sur les parois du contenant. Un contrôle de concentration après reconstitution est préférable à l’hypothèse d’un rendement parfait.
La durée d’exposition réelle peut être inférieure à la durée nominale lorsque le composé est dégradé par le milieu. Vérifier la stabilité dans les conditions exactes de l’essai — milieu, sérum, température, durée — avant d’interpréter une absence d’effet.
Le bras de contrôle doit correspondre au véhicule effectivement employé, à la même concentration finale. Cette exigence est banale et reste la cause la plus fréquente de résultats non reproductibles.
Vérification du lot
Les conditionnements suivants sont couverts par un rapport Janoshik Analytical, consultable depuis la fiche produit :
- 10mg — rapport de lot disponible
- 30mg — rapport de lot disponible
| Conditionnement | Rapport de lot | Disponibilité |
|---|---|---|
| 10mg | Couvert | En stock |
| 30mg | Couvert | En stock |
Le programme de vérification porte exclusivement sur l’identité et la pureté du matériau, par chromatographie en phase inverse et spectrométrie de masse. Il ne couvre ni la stérilité, ni les endotoxines, ni aucune caractéristique microbiologique.
Questions fréquentes
Comment se présente ce produit à la réception ?
Sous forme de poudre lyophilisée en flacon scellé, expédiée sous emballage isotherme et neutre. Replacez le flacon à la température de conservation indiquée dans les spécifications dès réception.
Quel solvant utiliser pour la reconstitution ?
L’eau bactériostatique est le solvant de reconstitution usuel pour les peptides lyophilisés en contexte de laboratoire. Le volume relève du protocole expérimental et de la concentration recherchée ; nous ne fournissons aucune recommandation de dosage.
Combien de temps le matériau reste-t-il stable ?
La fenêtre de stabilité figure dans le tableau des spécifications de cette fiche, avant et après reconstitution. Ces valeurs correspondent aux conditions de conservation indiquées ; toute variation de température les raccourcit.
Le rapport d’analyse correspond-il exactement à mon flacon ?
Le rapport lié sur cette page correspond au conditionnement sélectionné. Chaque rapport est émis par Janoshik Analytical à partir d’un échantillon soumis anonymement, et porte sur l’identité et la pureté du peptide.
Ce produit peut-il être utilisé sur l’être humain ou l’animal ?
Non. Il s’agit d’un matériau de référence de qualité analytique destiné exclusivement à la recherche in-vitro en laboratoire. Toute administration à l’être humain ou à l’animal est exclue, et aucune allégation thérapeutique, diagnostique ou médicale n’est formulée.